Ugrás a tartalomhoz

Funkcionális anatómia I.

János, Szentágothai, Miklós, Réthelyi (2006)

Medicina Könyvkiadó Zrt.

2.6. IZOMSZÖVETEK

2.6. IZOMSZÖVETEK

Állati szervezetekben háromféle specifikus contractilis szövet fordul elő: a simaizomszövet, a harántcsíkos (váz-) izomszövet valamint a szívizomszövet.Alárendeltebb jelentőségű átmeneti szövetféleség a myoepithelium, amelyet helyesebben a hámszövetekhez kellene sorolnunk, de didaktikai szempontból indokolt az izomszövetek ismertetése után róla külön szakaszban röviden megemlékeznünk.

Simaizomszövet

A simaizomszövetet mesenchymalis eredetű, elnyúlt orsó alakú sejtek alkotják. Elvétve egyenként vagy kisebb csoportokban és nyalábokban is előfordulhatnak, de általában a simaizomsejtek szorosan és párhuzamosan rendezve kiterjedt rétegeket képeznek. Máskor inkább hálózatos elrendezésben vékony hártyákat alkotnak. Cső alakú zsigerek izmos falrétegét (tunica muscularis) különböző irányban (körkörösen, hosszant, esetleg ferdén) rendezett simaizomsejtrétegek képezik. Középnagyságú erek falában a simaizomsejtek elrendezése bonyolultabb, a simaizomsejt-nyalábok egymással bonyolult módon összefonódnak. Apróbb precapillaris verőerekben viszont az izomsejtek igen szabályos gyűrűk alakjában veszik körül az ér lumenét.

Az egyes simaizomsejt orsó idomú, 8–10 μm átmérőjű és 15–500 μmhosszú. Leghosszabbak a terhes méh simaizomsejtjei. Magvuk a sejt közepén helyezkedik el, pálcika alakú, végei lekerekítettek vagy levágottak (2/45A, B ábra); ez különbözteti meg a fibrocyták felülnézetben tojásdad, oldalnézetben kihegyezett magvától. A sejtmembránt endocytoticus vesiculák sokasága tarkítja. Az apró, ómega alakú membránbetüremkedésekhez az endoplasmaticus (sarcoplasmaticus) reticulumrendszer széli (terminalis) cisternái közelítenek. A sejtek szokványos organellumai között glikogénszemcsék helyezkednek el. Myofilamentumkötegek haladnak keresztül-kasul a sejtben és a membrán kitüntetett horgonyzópontjaiban (focalis denzitás) érnek véget. Itt speciális aktinkötő fehérje, α-aktinin fordul elő. Ugyanitt rögzülnek a simaizomsejtváz desmin nevű intermedier filamentumai.

A sejtek lassú, elnyújtott contractiójáért aktin- és miozinfilamentumok kölcsönhatása a felelős. A folyamatot a könnyű miozinlánc-molekulák foszforilációja (kinázenzim) indítja be, növekvő cytoplasma Ca2+-szint hatására. A Ca2+ sejten belüli kötését egy calmodulin nevű fehérje végzi. Ingerület hatására a sarcoplasmás retiuculumból felszabaduló kalcium calmodulinhoz kötődve kalcium–calmodulin komplexet képez, mely aktiválja a miozinkönnyűlánc-kinázt. A foszforilált miozinmolekula az aktinfilametumhoz kötődve a harántcsíkos izomnál tárgyalandó mechanizmussal vezet rövidüléshez. A sejtek ciklikus AMP-tartalmának fokozódása ugyancsak növeli a kinázaktivitást. Következésképpen, a simaizomsejt cAMP-szintjének megváltoztatásával is befolyásolni lehet a contractio folyamatát. Az agyalapi mirigy hátsó lebenyének hormonjai (oxitocin, vazopresszin), biogén aminok (adrenalin, noradrenalin) és sexual szteroidok (ösztrogén, progeszteron) cAMP-mediált módon hatnak. Szerepük kitüntetett, és farmakológiai alkalmazásuk fontos a szülészet-nőgyógyászat területén (fenyegető vetélés kivédése, méh eredetű vérzés csillapítása), ugyanis az anyaméh falszerkezetének jelentős részét simaizom adja (myometrium).

Minden egyes simaizomsejtet elektronmikroszkóp alatt felismerhető lamina basalis vesz körül, az izomsejtek közti teret finom, harisnyaszerű reticularis rostháló (III. típusú kollagén, amelyet maguk az izomsejtek állítanak elő) és helyenként egy-egy kötőszöveti sejt tölti ki. A simaizomsejtek között foltokban meglevő sejtmembrán-összetapadások láthatók, melyek gap junction struktúráknak felelnek meg. Felteszik, hogy e helyeken terjed át az ingerületi állapot az egyik izomsejtről a másikra. A legtöbb simaizomsejt összehúzódásához nem kell külön idegingerület, hanem az izomsejtek spontán az izomra jellemző ritmusban maguktól is ingerületbe jutnak. A simaizomszövet ilyen ritmusos hullámokban jelentkező aktivitását az okozza, hogy egy-egy lezajlott hullám után a legtöbb sejt egy ideig nyugalomban van, majd mind több sejt újabb ingerületi állapota gyorsan átterjedve a membránösszetapadások révén a szomszédos sejtekre, végül az egész szövetet ingerületi állapotba hozza.

A simaizomszövetnek a következő fejezetben tárgyalásra kerülő beidegzése csupán beavatkozik ebbe a spontán izomműködésbe, azt fokozza, az aktivitási hullámokat gyakoribbá teszi, vagy fordítva: éppenséggel gátolja az izomsejteket mind időben, mind a kifejtett contractiós erő tekintetében. Ehhez általában nem szükséges, hogy minden simaizomsejt közvetlen kapcsolatban legyen az idegrendszerrel. A legtöbb zsigeri simaizom és még sokkal inkább az erek simaizmai ilyenek; az idegrendszer csak beavatkozik az izom saját ritmusos (zsigerek) vagy tónusos (ilyenek azerek simaizmai) működésébe.

Vannak azonban olyan simaizmok is, amelyekben szinte minden izomsejtnek saját beidegzése van: ilyenek a ductus deferens simaizmai és a szem szivárványhártyájának pupillaszűkítő izma (m. sphincter pupillae). Ezeknek az izmoknak a működése jelentősen eltér a többi simaizométól, elsősorban abban a tekintetben, hogy összehúzódásuk aránylag hirtelen jöhet létre, és gyorsabban is zajlik le, pontos időzítéssel, nem oly lassan – féregszerűen –, mint a simaizmoké általában.

2/45. ábra. Izomszövet. A: simaizom keresztmetszeti képe (vékonybél); B: simaizom hosszmetszeti képe (vékonybél); C: szívizom keresztmetszeti képe (a nyilak capillarisokra mutatnak); D: szívizom hosszmetszeti képe (a nyilak az Eberth-féle vonalakat jelzik)

Harántcsíkos izomszövet

A harántcsíkos izomszövet szöveti egysége az izomrost. Ez lényegében közös sejthártyával – sarcolemma – körülvett, sok ezer, magosztódás során szét nem vált sejtek közössége. Emberben az izomrostok 10–50 μm vastagságú igen változatos hosszúságú (1–2 mm-től 20–40 cm-ig) képződmények.

A m. stapedius (lásd dobüreg) izomhasa alig néhány milliméter hosszú. Hosszabb izomrostokat nagyon nehéz izmokból izolálni, 10–12 cm-es darabokat ismételten kipreparáltak. Általában feltételezik, hogy az izomrostok olyan hosszúak, mint az izom rostjai (fasciculusai), tehát a m. sartorius izomrostjai még 40 cm-nél is hosszabbak lehetnek.

Minden izomrostban nagyságától függően néhány száz vagy akár több ezer tojásidomú mag látható; ezek a rost felületére szorulva közvetlenül a sarcolemma alatt fekszenek (2/46A, B ábra).Csupán a rost végeihez közel fordulnak elő magvak a rost mélyebb részében.

Az izomrostok legfeltűnőbb – névadó – sajátossága, hogy már festetlen készítményben is látható harántcsíkozottságot mutatnak. Első megtekintésre úgy tűnik, mintha az izomrost szabályosan váltakozó sötétebb (azaz a fényt jobban elnyelő) és világosabb (a fényt jobban áteresztő) korongokból állnak (2/46C ábra). Festett készítményben azonban erős nagyításnál kitűnik, hogy az izomrost inkább hosszanti rendezettségű fonalas szerkezetű; a harántcsíkolat látszatát az okozza, hogy a hosszanti szerkezeti elemek, a myofibrillumok, szakaszosan váltakozva más-más felépítésűek, s az egyforma szakaszok azonos hosszúságúak és egy magasságban helyezkednek el (regiszterben állnak).

2/46. ábra. Izomszövet. A: harántcsíkolt izomszövet keresztmetszeti képe; B: harántcsíkolt izomszövet hosszmetszeti képe; C: harántcsíkolt izomszövet hosszmetszeti képe a harántcsíkolatot jól feltüntető Chicago-kék festéssel

A harántcsíkolat sokféle szövettani festésmóddal feltüntethető, legfontosabb mégis, hogy a közönséges fényben sötét korongok polarizált fényben anizotropnak, a világos korongok izotropnak mutatkoznak. A myofibrillumok kötegek alakjában helyezkednek el az izomrostban, a kötegek közötti nagyobb és a fibrillumok közötti szűkebb tereket a sarcoplasma tölti ki, amelyben nagyméretű mitochondriumok és egy alább leírandó hálózatszerű csőrendszer helyezkedik el. A fibrillumok és a sarcoplasma egymáshoz való aránya a különböző izmokban változó: vannak sarcoplasmában dús, illetve fibrillumokban gazdag izomrostok.

Az izomszövet klasszikus, specifikus festésmódja a Heidenhain-féle vashematoxilin. A hematoxilin egy Közép-Amerikában honos fa („vérfa”) kérgének festékanyaga, amely ferrisókkal lakk jellegű festékeket képez. A metszeteket előbb vastimsóban (ferriammónium-szulfát) pácolják, és akkor festik meg, hematoxilinoldattal. A fölös festék vastimsóoldatban megint oldódik, de egyes szövetelemek (kromatin, centriolumok, hámzárólécek és a myofibrillumok „A”-szakaszai) a hematoxilinlakkot erősen megkötik.

A harántcsíkos izomrostok fénymikroszkópos felépítése a 2/46C ábrából érthető meg. Az izotrop optikai sajátságú világos harántcsíkolati korongokat I-szakaszoknak (korongoknak), a sötét és vashematoxilinnal festődő korongokat, minthogy anizotrop tulajdonságúak, A-szakaszoknak(korongoknak) nevezik. Minden I-szakasz közepén vékony csík látható, ez a valóságban az izomrostokat harántul átszelő szitaszerű képződmény: neve Z-lemez. Amint ezt majd az izomrost elektronmikroszkópos szerkezetéből megértjük, valóban indokolt volt már régtől fogva az izomrost két Z-lemez közé eső részét szerkezeti egységnek tekintetni; neve sarcomer. Ehhez a középen egy A-szakasz, tőle két oldalra 1/2-1/2 I-szakasz és határként szereplő egy-egy Z-lemez (egyik felszíne) tartozik. Pontosabb megtekintésekor azonban feltűnik, hogy az A-szakasz közepén van egy világosabb rész; ezt H-szakasznak nevezzük. Emlős vázizomzat elernyedt sarcomerjei 3-4 μm hosszúak. Nyújtott állapotban 4 μm, összehúzódás esetén 1-2 μm a hosszanti kiterjedésük.

A harántcsíkolat különböző betűjelzései részben a képződmények régi német nevének kezdőbetűiből erednek, pl. a Z-lemez németül Zwischenscheibe (köztilemez). Még a H-szakasz közepén is van egy vékony csík (talán lemez vagy szita), ennek neve M-csík (vagy lemez) a „Mitte” (ném.) = „közép” szóból képezve. Ezzel itt nem foglalkozunk.

A myofibrillumok felépítése, contractiós mechanizmusa

Elernyedt állapotban levő myofibrillum elektronmikroszkópos képét a 2/47. ábra mutatja. Ezen jól felismerhető a Z-lemez, amely a fibrillumot teljesen megszakító diaphragma. Az I-szakaszt vékony filamentumok (kb. 6 nm átmérőjű) képezik, melyek erősen rögzülnek a Z-lemezhez. A kötésben alfa-aktininnek van jelentős szerepe. A Z-lemez tehát olyan körömkeféhez hasonlít, amelynek mindkét oldalán vannak sörtéi, ezek az I-filametumok.

Az I-filamentumok anyaga egy, már régebben ismert fehérje, az aktin.[13]7Szerkezetük újabb vizsgálatok szerint kettős, spirálisan összesodort gyöngyfüzérre emlékeztet (2/48A ábra). Az aktinhoz további struktúrfehérjék kapcsolódnak, gazdagítva a vékony filamentumokat. A tropomiozin az aktinmolekulához kötődik, a két spirálisan tekeredő gyöngyfüzér között húzódik a molekula hosszában. Egyenlő távolságonként ismétlődve a tropomiozinhoz kötődik egy 3 polipeptidből álló globularis molekula, a troponin. Az alegységek közül az egyik a tropomiozinhoz való kötődést biztosítja (TnT), a másik gátolja az aktin–miozin kölcsönhatását (TnI), míg a harmadik Ca2+-ionokat képes megkötni (TnC). A Ca2+-nak az izom-összehúzódásban nélkülözhetetlen közreműködése a tropomiozin-troponin rendszeren keresztül valósul meg.

Az A-szakasz vastagabb (16 nm) merev, pálcaszerű filamentumokból áll, amelyek az A- és az I-szakasz határán szabadon végződnek. Izolált A-filamentumok sohasem hosszabbak, mint 1,5 mm, ami megfelel az izom anizotrop szakaszai hosszúságának.

Az A-filamentumok anyaga a miozin[14]8nevű fehérje. Az A- és az I-filamentumok egymással az A-fibrillum-szakasz két szélső 1/3-1/3-ában fedésbe jutnak, mert az I-filamentumok hosszabbak, mint a sarcomer I-szakasza. Az A-szakasz középső harmada szabadon marad, tehát mentes I-filamentumoktól, ennek felel meg az A-szakasz középső harmadát elfoglaló H-szakasz. Ezeket a viszonyokat a 2/47. ábra sémája magyarázza.

2/47. ábra. Elernyedt állapotban lévő myofibrillumok (mf) elektronmikroszkópos képe (Garamvölgyi M. felvételei). A kép felső részét képező elektronmikroszkópos fényképek szerkezeti részleteit az alul levő séma magyarázza (lásd a szövegben). Az elektronmikroszkópi ábra fő része hosszmetszeti kép, de a felső csíkszerű mező olyan ferde átmetszeti kép, amelynek körülbelüli helyét a hosszmetszeti képben jeleztük, és amely mind az „I”-, mind az „A”-szakasz különböző részeit metszi. Itt látható, hogy az „I”-szakasz csak egyféle filamentumot, vékony aktinfilamentumokat tartalmaz. Az „A”-szakasz széli harmadában az együtt jelen levő vékony aktin- és a vastag miozinfilamentumok hexagonális mintába rendeződnek. Az „A”-szakasz középső részében – a „H”-szakaszban – aktinfilamentumok már nincsenek, csak a vastag miozinfilamentumok átmetszetei. T: a T-tubulus rendszer csövei átmetszetben a „Z”-szakaszok mentén, és a hozzájuk tartozó sarcoplasmás reticulum (sr) hosszmetszeti részletei

A miozinmolekula két nehéz (heavy miozin) és két pár könnyű (light miozin) láncból tevődik össze. A nehéz lánc alakjában egy golfütőre emlékeztető, vékony, pálcikaszerű molekula, melynek egyik végén jellegzetes fejszerű megvastagodás található. A két nehéz lánc hosszában egymás köré tekeredve farokszerű struktúrát alkot, mely két divergáló fejben ér véget. A miozinfejek ATP-kötő, ATP-hidrolizáló (ATP-áz) és aktinkötő képességgel rendelkeznek. Mindegyik miozinfejhez egy pár könnyű lánc kapcsolódik. Az ily módon szerveződő miozinmolekula 150 nm hosszú és 2-3 nm vastagságú, egyik oldalán vaskosabb fejekkel (4 nm). Végdarabjai – a globularis fejrégiók következtében – polarizáltak.

Tripszinemésztéssel nehéz meromiozin (fej és rövid farok segmens) és könnyű meromiozin (farokmaradvány) komponensekre bontható. (2/48B ábra). Megfelelő eljárással nehéz meromiozin-oldatból a molekulákat ki lehet csapni oly módon, hogy azok hosszabb pálcákká egyesüljenek. Miután az így összeállt miozinmolekula-aggregátumok mindig olyan fonalak, amelyeknek két vége vaskosabb (2/48C ábra), és a két vaskosabb vég közötti vékony szakasz kb. 200 nm hosszúságú, a miozinmolekulák összeállítását a 2/48D ábra sémája szerint képzelik. Az A-filamentum tehát két irányban polarizált aggregátuma lenne a nehézmeromiozin-molekuláknak, középső 200 mm hosszúságú, semleges szakasszal és további két, 0,7 μm hosszú aktív szakasszal, amelyben a miozinmolekulák sémánkban horogszerűen rajzolt fejei mind az A-filamentum végei felé rendezettek (2/48D ábra).

Az izom contractiós mechanizmusa

A nehéz meromiozin hasítja az ATP-t és kötődni képes az aktinhoz. Ezt modellkísérletben oldott meromiozinnal és izolált aktinszálakkal is ki lehet mutatni. Fontos tény, hogy a nehézmeromiozin-molekulák szigorúan orientálva, tehát egy irányban kötődnek az aktinláncokhoz. A jelenség biokémiai (molekuláris) magyarázatára itt nem térhetünk ki, csupán jelezzük a 2/48D ábrán, hogy a miozinszál (A-filamentum) horogszerűen kiállónak képzelt nehéz meromiozin fejei kötődnek az aktin gyöngyfüzérspirális egy-egy globularis egységéhez.

2/48. ábra. Az izomcontractio mechanizmusának szerkezeti magyarázata az ún. „sliding”-elmélet szerint (H. E. Huxley nyomán). A: az „I” -filamentumok szerkezetének elképzelése a globuláris molekulák összesodort gyöngyfüzér formájában való elrendeződéséről; B: negatív festéssel láthatóvá tett izolált nehéz meromiozinmolekulák, a negatív festéskor a valódi molekuláknál jóval nagyobbnak tűnnek. A molekulát horogszerű véggel bíró pálcaként szimbolizálják az ábra további részében; C: nehéz meromiozinoldatból kicsapott molekulák aggregátumai negatív festéssel. Látható, hogy az aggregátumok közepe vékonyabb, végsőbb szakaszai vaskosabbak; D: sémás rajz arról, hogy a nehéz meromiozin elrendeződését miképp képzelik az „A”-filamentumokban. A sémába berajzolt „I”-filamentum globularis egységeihez az „A”-filamentum nehéz meromiozinjének „horgai” kapaszkodnak, majd egy idő után ez a kapcsolat elgyengül, s a „horog” és a sorban jövő következő aktinegység közt történik kapcsolódás. Ennek következtében a nyilak irányában az „A”- és az „I”-filamentumoknak egymással szemben el kell mozogniok (elsiklaniok); E: fogasléc, „racsni”

Szerkesztettek olyan elfogadható molekuláris magyarázatot, amely szerint ez a kötődés rendkívül rövid ideig tart, majd utána meglazul, és a nehézmeromiozin-fej (horog) a gyöngyfüzérspirális egy következő globularis tagjához kötődik. Ennek eredménye az volna, hogy az I- és az A-filamentumok egymáshoz viszonyítva elsiklanak – ezért az elmélet neve „sliding hypothesis” (sliding: egymás mellett vagy valamin elsikló). Durván mechanizáltan a folyamat két fogas léc egymáshoz viszonyított eltolódásával hozható analógiába (2/48E ábra); ez az ún. „racsni”, a technikában ősidők óta sokféle változatban kerül alkalmazásra. Az analógia azért is kézenfekvő, mert erős elektronmikroszkópos nagyításban az I- és az A-filamentumok között fogazatszerű összeköttetések láthatók. Persze az analógia durván, képletesen értendő, semmi reális hasonlóság nincs a két jelenség között.

Az itt durván egyszerűsítve és sematizáltan vázolt elmélet Jane Hámon és H. E. Huxley angol kutatók első ötlete nyomán kialakult, ma elég általánosan elfogadott elképzelés. Aránylag jó összhangban van mind elektronmikroszkópos, mind fiziológiai, mind pedig elsősorban biokémiai tényekkel. Erősen mechanisztikus jellege nem teljesen bizalomgerjesztő, de a tudomány történetének tanúsága szerint a legtöbb jelenség magyarázata kezdetben „mechanisztikus”. Ez még nem jelenti, Hogy a magyarázat eleve helytelen, hanem csupán azt, hogy még kezdetleges, és további ismeretek fokozatos beépítése révén a helyes úton megindult kifejtés majd fokozatosan megközelíti a valóságot.

2/49. ábra. Az izomfibrillumban a contractio során lezajló szerkezeti változások és a 2/46. ábrán jelzett séma értelmében való magyarázatuk (Garamvölgyi M. anyagából). Felső kép: a 2/46. ábrával megegyező nyugalmi állapot; középső kép: a contractio kezdeti fázisa, amikor az „I”-filamentumok végei épp összetalálkoznak a sarcoméra közepén, tehát a H-szakasz eltűnt; alsó kép: a fokozottabb contractiókor az I-filamentumok egymással átfedésbe jutottak, tehát az A-szakasz közepén egy sötétebb átfedési zóna keletkezett

A vázolt elemi mechanizmus értelmében a 2/49. ábra mutatja már most az egész fibrillum összehúzódását. Az ábra felső része a elernyedt myofibrillum szerkezetét mutatja elektronmikroszkópi képben, és alatta sémásan a 2/47. ábrának megfelelően. Ha most contractiókor az A- és az I-filamentumok egymással szemben elsiklanak, előbb a H-zónának kell megszűnnie (2/49. ábra középső kép), s ez valóban be is következik. Majd a két Z-lemezhez tartozó I-filamentumok találkoznak, sőt egymással fedésbe is jutnak. Így a világosabb H-zóna helyén egy sötétebb I-filamentum átfedési zónának kell keletkeznie. Ez valóban jelentkezik is, amint azt az alsó contrahált myofibrillum elektronmikroszkópos képe mutatja. Látjuk, hogy a contractio elméletileg sem mehet tovább, mint az I-szakasz teljes eltűntéig, azaz amikor az A-filamentumok végei nekiütköznek a Z-lemezeknek.

Ez megfelel annak, hogy az izomrost kb. az 50%-ára képes megrövidülni, ugyanis elernyedt izomban az I- és az A-szakasz hossza egyenlő. Az egymással átfedésbe jutó I-filamentumok végei nyilvánvalóan meg kell hogy zavarják az A- és az I-filamentumok kölcsönhatásait, és valóban (lásd az általános izomtanban), az izom természetes testen belüli nyugalmi hosszán való maximális erőkifejtő képessége a megrövidülés bizonyos mértéken túl rohamosan csökken.

A sarcolemma és a sarcotubularis rendszer

Az izomrostot valódi sejthártya veszi körül, valamint egy ehhez szorosan hozzáfekvő lamina basalis. A fénymikroszkópos értelemben vett sarcolemma a kettő együtt. A lamina basalis külső oldala összefügg az izom rost közötti kötőszövetével – interstitiumával –, amely részben rácsrostok finom hálózata, de a nagyobb izomkötegeket már kollagén- és elasticus elemeket is tartalmazó kötőszöveti sövényrendszer (perimysium és endomysium) veszi körül. Sokat vitatott ezzel kapcsolatban, hogy milyen mechanizmus viszi át az izomrost összehúzódását az izom interstitialis kötőszövetére, illetve az ínra. Legvalószínűbb feltételezni, hogy a sarcolemma két rétege – a sejthártya és a lamina basalis – nincsen ugyan összenőve, de mint ahogy egy gumikesztyűt nem tudunk az ujjvégekre alkalmazott húzással levonni, úgy az összehúzódó izomsejthártya sem képes elválni a lamina basalis belső felszínétől, tehát ezen keresztül húzást gyakorol az izom interstitiumára.

A sarcolemma valódi sejthártya része döntő szerepet visz a contractiót létrehozó izomrost ingerületében. Ez azonban még csupán a sejthártya ingerületi folyamatát magyarázza, nem pedig a fibrillumok contractióját. Kell tehát valamilyen szerkezet vagy mechanizmus, amely a sarcolemma ingerületét átviszi a fibrillumokra. Ilyen szerkezet valóban látható is az elektronmikroszkópi képen. A sarcolemma felszínéről hálózatos csőrendszer nyílik, ez a haránt vagy T-tubulus-rendszer. Kétéltűek harántcsíkos izmában a rendszer a Z-lemezek szintjében található. Emlősök izmaiban minden sarcomerhez két T-tubulus-rendszer tartozik, ezek az A- és az I-csík határán találhatók.

A myofibrillumok között helyezkedik el a harántcsíkos izom endoplasmás reticulum rendszere, amit sarcoplasmás reticulumnak neveznek. Ez a csőrendszer a T-tubulus-rendszer csatornáival párhuzamosan futó harántjáratokból, és azokat összekötő hosszanti járatokból áll (2/50. ábra). A T-tubulus-rendszer és a sarcoplasmás reticulum járatai egymással nem közlekednek, de a csöveket alkotó membránok szorosan összefekszenek úgy, hogy a T-tubulus mindkét oldalán egy-egy sarcoplasmás reticulum tágulat helyezkedik el (hármas egységek triádok, 2/50. ábra).

A motoros ideg ingerlésére bekövetkező izomcontractiót ma a következőképpen magyarázzák. Az idegrost ingerületi hulláma depolarizálja a sarcolemmát. A depolarizációs hullám a T-tubulus-rendszer csatornái mentén halad, és Ca++-ionokat mobilizál a sarcoplasmás reticulumból. A Ca++-ionok elárasztják a myofibrillumokat, és a tropomiozin-troponin rendszerhez kötődnek. Az ily módon aktivált troponinmolekulák lehúzódnak az aktin molekulák miozinkötő helyeiről, teret engedve a miozin-aktin kölcsönhatásnak. Az ATP hidrolízise során keletkezett Pi és ADP felszabadul, és a miozinfejek a sarcomer H-szakasza felé elhajlanak. Ezáltal a miozinnal összekapcsolt aktin is hasonló irányba gördül. A folyamat egymást követően ismétlődik, mely a sarcomer rövidülését eredményezi. Az aktin–miozin kötés felbomlásához ismételt ATP-kötődés szükséges. Hiányában az izomrelaxatio nem következik be. Ez magyarázza a biológiai halált követően beálló izomrigiditást az ún. hullamerevséget (rigor mortis).

2/50. ábra. A sarcolemma, valamint a felszínén nyíló T-tubulus-rendszer és a sarcoplasmás reticulum sémás magyarázata egy izomrost sarcolemmájának és négy myofibrillumnak egy tömbszelvényi részleten. A T-tubulus-rendszer minden fibrillum Z-vonalának magasságában helyezkedik el, összefüggő gyűrűrendszerben véve körül minden egyes fibrillumot. A sarcolemma felszínén ez a járatrendszer szabadon nyílik és közlekedik az intracellularis térrel. A fibrillum felületén egy, a T-tubulus-járatrendszernél egységes, a Z-vonaltól távolabb hézagos sarcoplasmás reticulum terül el

Az izomrostok glikogén-, ATP- és foszfokreatintartalma szolgál energiaraktárként. A struktúra jellegzetes mélyvörös színét a sarcoplasmában előforduló oxigénkötő pigmentfehérje a myoglobin okozza. Az izomrostok morfológiai jegyei, hisztokémiai és biokémiai jellegzetessége alapján I. és II. típusú csoportba sorolhatók Az I. típus rostjai plasmadúsak, és sok myoglobint és mitochondriumot tartalmaznak. Színük sötét, és relatíve vékony rostok. Folyamatos kitartó munkavégzésre képesek, melynek energiaigényét oxidatív foszforiláció szolgáltatja. Emlősök végtag- és a vándorló madarak mellizomzata sorolandó ide. A II. típusba sorolt rostok fakóbbak, kisebb myoglobin- és mitochondriumtartalommal. Izomrostjai vaskosabbak. Fehér rostok kifejezéssel is illethetők. Gyors contractióra és pontos munkavégzésre képesek. A külső szemizmok rostjait képezik. Innervatiójuk bőséges.

Szívizomszövet

A szívizomsejtek hosszanti rendezettségű (elnyújtott) térrácsot alkotnak (2/51. ábra), a sejtek ennek megfelelően helyenként elágaznak, majd más sejtek ágaival függnek össze. Mégis minden egymagvú sejt külön plasmaterritoriumot képez, amely más sejtektől külön sejthártyával van elválasztva. A sejtek jellegzetes harántcsíkolatot mutatnak. A magvak a harántcsíkos izomrostokétól eltérően nem a sarcolemma alatt, hanem a sejtek tengelyében foglalnak helyet. Ez biztos megkülönböztetője a szívizomnak, elsősorban keresztmetszetben, ahol a hálózatos szerkezet nem látszik (2/45C, D ábra). Keresztmetszeten felismerhető, hogy a myofibrillumok kötegei nem rendszertelenül – mint a harántcsíkos izomrostokban –, hanem inkább sugarasan rendezetten foglalnak helyet az izomrost keresztmetszetén.

2/51. ábra. Szívizomsejtek hálózata sémásan a sejtterületek határait képező lépcsős harántvonalakkal (Eberth-vonalak)

Sokáig vitatott volt, hogy mi a jelentősége a fénymikroszkópos képben látható, a szívizomsejteket helyenként keresztező, sokszor lépcsőzetes harántvonalaknak (Eberth-féle vonalak, 2/44D ábra).

Az elektronmikroszkópos képben (hosszmetszetben) világosan felismerhető, hogy a vonalak nem mások, mint sejt közötti határok, amelyekben a két sejthártya – a koponyavarrathoz vagy az asztalcsapozáshoz hasonlóan – szorosan egymás mellett fut. A fénymikroszkópban való láthatóságukat a szívizomsejtek közötti határok zegzugos (meanderes) jellegüknek köszönhetik, ugyanis a vastag fénymikroszkópos metszetben a határ erős hurkai egymás fölé esnek, és ezzel vastag vonal látszatát keltik (2/52. ábra).

Egy-egy Eberth-féle vonalban háromféle sejtkapcsoló struktúrát is találunk. Egy zonula adherensre emlékeztető sejthártya-megvastagodásban rögzülnek az aktinfilamentumok a sejthártyához. A myofibrillummentes területeken desmosomák (macula adherens) kapcsolják egymáshoz a szomszédos szívizomsejteket. A myofibrillumok közötti szakaszon találjuk az ún. gap junctionokat, amelyek lehetővé teszik kis molekulák átvándorlását az egyik szívizomsejtből a másikba.

A szívizomsejtek contractilis fehérjéinek szerkezete és funkciója megegyezik a harántcsíkos izomnál leírtakkal. A T-tubulusrendszer jól fejlett, a csatornák a Z-lemezek mentén találhatók. A sarcoplasmás reticulum csatornái ritkábban fordulnak elő, mint a harántcsíkos izomban, általában a T-tubulusoknak csak az egyik oldalához fekszik hozzá egy sarcoplasmás reticulumcisterna (kettős egység, diád).

2/52. ábra. Szívizomsejtek elektronmikroszkópos szerkezete (Virágh Sz. anyagából). Felső kép: Két egymás folytatásába eső, Eberth-határvonallal (Ev) elválasztott sejt. Az izomsejtek sejthatára (sh) kétoldalt és az extracellularis tér (et) jól felismerhető. Az Eberth-vonalak zegzugos felszínek mentén összefekvő sejthatárok, amelyek mentén zonula és macula adherens típusú sejtkapcsoló struktúrák ismerhetők fel. A szívizomsejtek közti anyagáramlást a gap junctionok (gp) biztosítják. Ezeken a területeken a sejthártyák közti rés 2 nm-re szűkül be. Az Eberth-vonalak lépcsőzetes jellegét az adja, hogy különböző myofibrillumoknak megfelelően a sejthatár nem egy magasságban van, de egy-egy myofibrillumnál a határ a fibrillumra merőleges síkban fekszik. A szívizomsejtek feltűnően gazdagok mitochondriumokban (m), és a sarcoplasmában sok glikogénszemcse (gl) látható. A myofibrillumok harántcsíkolati szerkezete azonos a vázizoméval, de fontos megfigyelni, hogy az Eberth-vonal szomszédságába mindig „I”-szakaszok esnek, azaz ezek a sejtvégi Z-vonalaknak felelnek meg. Alsó (nagyobb nagyítású) ábra: egy kevésbé zegzugos Eberth-vonalrészlet: a nyíllal jelzett helyben az Eberth-vonalon belüli sejtközi rés közlekedik a külső sejt közti térrel. A bal szélen levő képbetét szívizom ún. félvékony metszetén mutatja az Eberth-vonalakat (nyilak); (sm: sejtmag)

A szívizomsejtek, különösképpen a jobb pitvart (atrium dextrum) alkotók, secretiós granulumokat is tartalmaznak Az ürülő hormon az atriopeptin (atrial natriuretic factor, ANF) a vesén keresztül só- és vízvesztést eredményez.

A szívizomsejtek oldalsó határait rendes sejthártya, valamint egy ehhez kívülről hozzáfekvő igen finom lamina basalis borítja. A szívizom interstitialis kötőszövete rendkívül finom reticularis rostokból álló hálózat, capillaris érellátása igen gazdag. Bár elvileg a szívizomsejtet körülvevő hártyák hasonlóak a harántcsíkos izomrostéihoz, mégis fénymikroszkópban látható sarcolemmája nincsen. Ez bizonyára azzal függ össze, hogy a szívizomsejt a contractiójával kifejtett erőt nem az interstitialis kötőszövetre, hanem a vele összekapaszkodó többi izomsejtre viszi át.

A szívizomsejtek sejthártyái közötti intim kapcsolat nem csupán mechanikai szempontból fontos, hanem az ingerületi állapot átvitele szempontjából is. Egy szívizomsejt ingerületi állapota a vele egyberótt többi sejtre valószínűleg a gap junction típusú sejthártyakontaktusok révén akadálytalanul átterjed. Minthogy a szívkamra és -pitvar egész izomzata külön-külön teljesen összefüggő hálózatot képez, ezért az egy helyen keletkezett ingerületi állapot gyorsan szétterjed a pitvar vagy a kamra összes izomsejtjeire. Azokkal a különleges szívizomsejtekkel, amelyek a szívizomzat egyes összehúzódási fázisait előbb a pitvarokban megindítják, majd pedig a pitvarok ingerületét átvezetik a kamrákba, a szív ingervezető rendszerével kapcsolatban külön foglalkozunk.

Myoepithelium

Alacsonyabb rendű állattörzsekben közönségesen előfordul, hogy hámsejtek alapi része T-alakban elágazódva megnyúlik, és ez a hám alapjával párhuzamos nyúlvány contractilis tulajdonságokat vesz fel. Benne kezdetleges myofibrillumok találhatók. A legkezdetlegesebb szintű idegrendszer nem is áll másból, mint ilyen myoepithel sejtekből, amelyeknek a felületet borító – eredeti hám jellegű – része veszi fel a felületet érő ingereket, és a hozzátartozó izomnyúlvány a megfelelő ingerre összehúzódik. Ugyanilyen myoepithel előfordul magasabb rendű szervezetekben is, mégpedig mirigyekben és a szem szivárványhártyájában. Egyes mirigyekben még maguk a mirigyhámsejtek adják a contractilis nyúlványokat a végkamrák felületéhez, többnyire azonban a contractilis elemek önállósultak, és lapos, nyúlványos sejtek formájában fogják körül a mirigyvégkamrákat. Ezeket a sejteket – alakjuk nyomán – kosársejteknek nevezik. Bizonytalan, vajon lényeges szerepet visznek-e a mirigyvégkamrák kiürítésében.

A szem szivárványhártyájában, az annak hátsó felszínét képező retinalis pigmenthám elülső sejtrétege valódi myoepithel; itt a hámsejtek előretekintő alapján kinyúló contractilis nyúlványok a szivárványhártyában sugarasan terjednek szét, összehúzódásuk tehát a pupillát tágítja (m.dilatator pupillae).

Izomszövet-regeneratio

A szívizom regeneratív képességgel – a fiatal gyermekkort leszámítva – nem rendelkezik. A szívizomelhalást kötőszövetes hegképződés követi, mely károsan befolyásolja a szív működését.

A simaizomszövet újdonképződése jó. Szövetkárosodást követően simaizomsejtek és pericyták osztódva állítják helyre az eredeti anatómiai állapotot.

A harántcsíkolt izom rostjai önmagukban mitosisra nem képesek. A regeneratio a rostok mentén, a lamina basalis alatt megbúvó primitív myoblastsejtekből, az ún. satellitasejtből történik. Ezek osztódnak, majd a leánysejtek fusiója révén alakítanak ki izomrostokat. A vázizom regeneratív hajlama gyér.



[13] 7 Straub F. Bruno izolálta és ismerte fel jelentőségét az izomcontractióban.

[14] 8 Mar a múlt században ismerték, de aránylag tisztin (aktintól mentesen) először Szent-Györgyi Albert állította elő.