Ugrás a tartalomhoz

A biokémia és molekuláris biológia alapjai

Nyitray László, Pál Gábor (2013)

Eötvös Loránd Tudományegyetem

20.6. Az ATP energiatároló képességének szerkezeti okai

20.6. Az ATP energiatároló képességének szerkezeti okai

Az ATP terminális foszforsavanhidrid csoportjának hidrolízise nagy negatív szabadentalpia változással jár, más szóval a foszforsavanhidrid kötés egy úgynevezett makroerg kötés. A makroerg kötést szokták pongyolán „nagyenergiájú” kötésnek is hívni, de ez félrevezető. A kötési energia ugyanis az az energia, amit a kötés felbontásához be kell fektetni. Itt pedig éppen fordítva, arról az energiáról (szabadentalpia változásról) van szó, ami a kötésbomlás nyomán hasznos munkára fordítható. Az ATP-ADP átalakulás tehát a felbomló foszforsavanhidrid kötés makroerg volta miatt exergonikus, munkavégzésre fogható folyamat.

Ennek szerkezeti okai az alábbiakban foglalhatók össze (lásd 20.9. ábra).

Az ATP-ben négy negatív töltés is közel van egymáshoz, és ezek elektrosztatikusan taszítják egymást. A gamma helyzetű foszforsavanhidrid kötés hidrolízisével a terminális foszfát a töltések egy részével együtt távozik, így csökken ez a taszítás.

A távozó inorganikus foszfát egy olyan stabil rezonanciaszerkezetet vesz fel, amilyet az ATP szerkezetben nem vehetett fel. A foszfátion hidratáltsága is nagyobb lesz, mint a foszforilcsoporté volt.

A hátramaradó ADP rész azonnal deprotonálódik, ami szintén egy exergonikus lépés. Ráadásul ezzel a termékek száma három lesz, a két kiindulási anyaggal szemben, ami entrópikusan is hozzájárul a szabadentalpia csökkenéshez.

Mindezek miatt az ATP-ADP átalakulásra jellemző standard moláris szabadentalpia változás -30,5 kJ/mol. Ugyanakkor, ahogyan azt a kémiai reakciókat kísérő szabadentalpia változással kapcsolatban már levezettük, a tényleges, a sejtben lezajló reakció szabadentalpia változása a standard értéken kívül a reakcióban résztvevő anyagok aktuális koncentrációjától is függ.

Ezen felül azt is figyelembe kell venni, hogy a sejtekben az ATP és az ADP is Mg2+-ionokkal  komplexben szerepel. Magnéziumionok nélkül az ATP-nek négy, az ADP-nek három negatív töltése lenne, az arány tehát négyharmad. Mg2+-ionokkal komplexben az ATP-nek két, az ADP-nek egy negatív töltése van, az arány tehát kettő. Tehát ilyenkor a töltéseffektus nagyobb.

A két hatás eredőjeként a sejtekben lévő koncentrációviszonyokat figyelembe véve az ATP-hidrolízist kísérő tényleges moláris szabadentalpia változás -50 kJ/mol körül van. Ezt az értéket foszforilációs  potenciálnak  is nevezik. Precízen és röviden fogalmazva azt mondhatjuk, hogy az ATP azért kitüntetett helyzetű „energia valuta”, mert nagy a foszfáttranszfer potenciálja.

20.9. ábra: Fizikokémiai tényezők, ami miatt az ATP-ADP átalakulás exergonikus

20.9. ábra: Fizikokémiai tényezők, ami miatt az ATP-ADP átalakulás exergonikus

Habár az ATP hidrolízise nagymértékben exergonikus, az ATP kinetikailag stabil vegyület, mert a hidrolízishez szükséges aktiválási szabadentalpia magas. Az ATP hidrolízis csak megfelelő enzim jelenlétében zajlik nagy sebességgel. Emlékezzünk rá vissza, hogy egy reakció ΔG értéke semmit nem mond a reakció sebességéről. A sebesség az aktiválási szabadentalpia (ΔG*) értékétől függ.