Ugrás a tartalomhoz

Borászati kémia

Kállay Miklós

Mezőgazda Kiadó

3. fejezet - AZ ERJEDÉS BIOKÉMIÁJA

3. fejezet - AZ ERJEDÉS BIOKÉMIÁJA

A biokémiában vagy a biotechnológiában fermentáción, illetve magyarul erjedésen a különböző kémiai összetételű szubsztrátumok mikrobiológiai úton történő lebomlását (átalakulását) értjük. A borászati gyakorlatban az erjedés mint megnevezés a must cukortartalmának [D(+)-glükóz és D(+)-fruktóz] borélesztők által etanollá és szén-dioxiddá való átalakítását jelenti.

Ha egyéb szubsztrátum fermentációjáról beszélünk, mindig utalás történik a szubsztrátumra, illetve a folyamat milyenségére (pl. malolaktikus fermentáció → biológiai almasavbomlás stb.). A must borrá erjedése, illetve erjesztése az egyik legősibb biotechnológiai folyamatnak fogható fel, az ún. borélesztők enzimrendszere soklépcsős biokémiai folyamatok során alakítják át a monoszacharidokat (glükóz/fruktóz) alkohollá.

Az erjedés feltételei szubsztrátok, ásványi anyagok, enzimek

Mielőtt érdemben rátérnénk az erjedés biokémiájának részletes ismertetésére, vizsgáljuk meg közelebbről azokat az ún. koenzimeket, amelyek különböző enzimfehérjékhez kapcsolódva alapvetően katalizálják az erjedés mechanizmusát.

NAD+

vagy

DPN+

(nikotinamid-adenin-dinukleotid

vagy

difoszfopiridin-nukleotid)

A NAD+ különböző dehidrogenáz-enzimek koenzime, reverzíbilisen két H-atomot képes megkötni.

NAD+ + 2H → NADH + H+

A NAD+ tehát hidrogénátvitelre képes, eltérően a lakkáz és tirozináz enzimektől, amelyek 0-transzferázok(43. ábra).

43. ábra - A NAD+ szerkezeti képlete

kepek/43-abra.png


A NAD+ által létrehozott redoxrendszer a következő mechanizmus szerint működik (44. ábra).

44. ábra - NAD+-NADH redoxrendszer működési sémája

kepek/44-abra.png


Egy NAD+ által katalizált redoxreakciót – ahol az egyik ágens oxidálódik, miközben a másik redukálódik – az alábbi séma szemlélteti:

TPP (kokarboxiláz vagy tiamin-pirofoszfátáz)

A dekarboxiláz-enzimek koenzime. A dekarboxilázok a ketosavakat alakítják át eggyel kisebb C-atomszámú aldehidekké a következő séma szerint:

A TTP kémiailag a tiamin (B1-vitamin) és a pirofoszforsav (H4P2O7) étere (45. ábra).

45. ábra - A TPP szerkezeti felépítése

kepek/45-abra.png


ADP és ATP kofoszforilázok

Az adenozin-di- és adenozin-trifoszfát a foszfáttranszportot (foszforilezés) végzik a biokémiai reakciókban és alapvető szerepet játszanak az energiatranszportban is.

A koenzimek kémiai felépítését az ATP szerkezetével szemléltetjük (értelemszerűen a foszforsav-molekulák számának csökkenése ADP-t, illetve adenozin-monofoszfátot eredményez) (46. ábra).

46. ábra - Az ATP szerkezeti képlete

kepek/46-abra.png


Az energiacserében a koenzimek az alábbi séma szerint vesznek részt:

A harmadik, terminális foszfátmolekula nagy energiájú kötésben van jelen, amelynek ADP-vé és foszforsavvá való felhasadását energiafelszabadulás kíséri, miközben külső energiabefektetés szükséges ahhoz, hogy a harmadik foszfátkötés létrejöhessen a szervetlen foszfát és az ADP között. Leegyszerűsítve tehát azt mondhatjuk, hogy az energiatermelő kémiai reakciók, amelyek energiát képesek felszabadítani, lehetővé teszik ADP-ből és szervetlen foszfátból az ATP képződését, amely az energia „raktározását” végzi.

Az így képződött molekulák azután felhasználódnak az energiaigényes biokémiai reakciókban, így tehát nélkülözhetetlenek a sejtek életfunkcióinak fenntartásában, különösen a szaporodásban.

Koenzim-A (CoA-SH)

A koenzim-A szerves savakkal reagálva erősen reakcióképes tioésztereket képez, és fontos szerepe van az acilcsoportok () átvitelében:

Ecetsavból képződik pl. az ún. aktív acetát:

A CoA szerkezetében ugyanazon elemek fordulnak elő, mint más koenzimekben, illetve a B-vitaminok csoportjában (47. ábra).

47. ábra - A Co-A szerkezeti képlete

kepek/47-abra.png