Ugrás a tartalomhoz

Environmental management

Prof. Tamás János, Prof. Blaskó Lajos (2008)

Debreceni Egyetem a TÁMOP 4.1.2 pályázat keretein belül

6.2. A biogáz-termelés kinetikája, mikrobiális sztöchiometria

6.2. A biogáz-termelés kinetikája, mikrobiális sztöchiometria

Kémiai reakciók létrejöttének feltétele, hogy a rendszerben a koncentrációviszonyok az egyensúlyi értéktől eltérjenek. További feltétel, hogy a rendszer tartalmazzon olyan molekulát, melyek energiatartalma bizonyos szintet meghalad, vagyis aktivált állapotban vannak. Az A -> B átalakulás esetén az aktivált állapot úgy alakul ki, hogy az A anyag, nagyobb energiatartalmú átmeneti állapoton áthaladva alakul B termékké. A reakció sebességét a hőmérséklet, valamint az átmeneti állapot és a kiindulási állapot közötti szabadenergia-különbség (∆G) szabja meg, amit aktiválási szabadenergiának nevezünk, dimenziója J mol-1.

∆G= G átmeneti állapot – G kiindulási anyag

A hőmérséklet növelésére egyre több molekula éri el a reakcióképes állapotot, hiszen minden egyes A molekulának a B-vé való alakulásához le kell küzdenie egy energiaakadályt (Öllős et al., 2010). Ezek a reakciók önmagukban rendkívül lassúak lennének (Ádám et al., 1996). Katalizátorok (enzimek) jelenlétében csökken az átmeneti állapot szabadenergia szintje, így több molekula válik reakcióképessé, a reakció sebessége megnő, az átalakuláshoz szükséges idő lerövidül. Az enzimek a szubsztráttal kapcsolódva olyan átmeneti terméket, egy ún. tranzíciós állapotot alakítanak ki, aminek aktivitási energia igénye kisebb, mint az enzim nélkül lejátszódó reakcióknak (Ádám et al., 1996, Öllős et al., 2010). Az enzimhez való kapcsolódás a szubsztrát szerkezetét megváltoztatja, „alkalmasabbá” teszi az átalakulásra. Ez a jelentség az aktiválási-szabadenergia csökkenést és az enzimek rendkívüli sebességnövelő hatását részben magyarázza, de nem ad kielégítő magyarázatot arra, hogy milyen tényezők teszik lehetővé azt, hogy az enzimek olykor akár tízszeresére növeljék a reakció sebességét

Az anaerob folyamat, vagy annak részfolyamatai kinetikai jellemzésének az a célja, hogy a lebontási folyamatot jellemző paraméterek (baktérium-szaporodási sebesség, szubsztrát eltávolítási sebesség, szubsztrát koncentráció, iszapkor stb.) között matema¬tikai összefüggést találjunk. Ezáltal a folyamatok jobban érthetőek és leírhatóak (Öllős et al., 2010).

Az enzimek katalizálta reakciók általános mechanizmusát a Michaelis és Menten modell alapján a következőképpen vázolhatjuk. A biokémiai katalízis reakciójának ezen legegyszerűbb modelljét egyetlen enzim részvételével a szubsztrátum reakciótermékké való reverzibilis átalakításával írhatjuk le, amelynek során az enzim átmenetileg komplexet képez a szubsztrátummal

6.10. ábra

ahol k1 és k2 úgynevezett egyensúlyi állandók, E az enzim, S a szubsztrát, ES az enzim szubsztrát komplex és P a termék. Eszerint tehát az enzim első lépésben aktivált komplexeket képez a szubsztrátummal és ezután alakul át a szubsztrátum termékké. Ha az enzim és a szubsztrátum komplexének keletkezésére alkalmazzuk a tömeghatás törvényét, akkor az:

6.11. ábra

összefüggést kapjuk, ahol K2 a szubsztrátumkoncentráció. Michaelis és Menten feltételezték, hogy a komplexképződés sokkal gyorsabb folyamat, mint az azt követő reakció, amelynek eredményeként keletkezik a termék és regenerálódik az enzim. Így a teljes enzimes folyamat sebességét az ES-komplex bomlási sebessége határozza meg. Ha adott mennyiségű enzimből indulunk ki, és fokozatosan növeljük a szubsztrátum koncentrációt, akkor egyre több enzim vesz részt az ES-komplexben. Így a reakciósebesség nő, és végül, amikor az egész enzimmennyiség gyakorlatilag a komplexbe megy át, a reakciósebesség határértéket ér el (vmax).

Azt a szubsztrátum koncentrációt, amelynél a reakciósebesség a maximális érték (vmax) felét éri el, Km-el szokás jelölni és Michaelis-Menten állandó néven ismerjük. Számítása a következő összefüggésből végezhető el:

6.12. ábra

ahol Et a teljes enzimkoncentráció (Ádám et al., 1996).